O diagnóstico de doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) no influenciador e especialista em aviação Lito Sousa, divulgado por sua família nesta sexta-feira (21), trouxe uma doença rara ao centro da atenção pública. Com ela, veio a pergunta inevitável: existe tratamento?
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A resposta honesta tem duas partes. Não existe, hoje, terapia capaz de deter ou reverter a DCJ: o cuidado é de suporte, voltado ao controle dos sintomas e ao conforto do paciente. E, pela primeira vez na história da doença, candidatos a medicamento, que atacam diretamente seu mecanismo, estão sendo testados em pacientes.
Nosso grupo do Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis da UFRJ trabalha em uma dessas frentes de pesquisa — ainda em etapa pré-clínica. Por isso começo pelo que ela não é: nenhum chá, cápsula, extrato ou suplemento de planta trata a doença de Creutzfeldt-Jakob.
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Como um prion se multiplica
A DCJ é causada por prions. Não são vírus nem bactérias, mas sim formas anormais de uma proteína produzida por nosso próprio organismo. Quando essa proteína muda de estrutura, induz proteínas normais a mudar de forma também, numa reação em cadeia. Aos poucos, as formas anormais se acumulam e comprometem o funcionamento do cérebro.
A doença é rara: um a dois casos por milhão de habitantes por ano. A grande maioria ocorre de forma esporádica, sem fonte de infecção identificável, e não se transmite pelo contato cotidiano. Isso é diferente da variante da DCJ, associada à epidemia de “vaca louca”: ter DCJ não significa ter adquirido a doença pelo consumo de carne.
Duas estratégias já chegaram aos pacientes
Para produzir novos prions, a proteína anormal precisa encontrar a proteína priônica normal. Então, por que não reduzir a quantidade dessa matéria-prima?
É o que tenta fazer o ION717, um oligonucleotídeo antisenso que interfere na mensagem usada pela célula para produzir a proteína priônica. O ensaio da Ionis recrutou 56 participantes em 2024 e abriu um novo braço em março de 2026. A empresa não divulgará resultados antes de 2027.
Em abril de 2026, uma segunda estratégia entrou em teste. O PRiSM usa um pequeno RNA (siRNA), administrado por punção lombar, para reduzir também a produção da proteína priônica. É um estudo de fase 1, com 15 pacientes sintomáticos, conduzido pelo Broad Institute com a UMass Chan, voltado à segurança e tolerabilidade.
Há ainda um ensaio randomizado e controlado por placebo, registrado na China, com efavirenz, um medicamento contra o HIV que prolongou a sobrevida de camundongos infectados. Ele ainda não começou a recrutar.
Nenhum dos dois primeiros estudos recruta no Brasil. E nenhuma dessas abordagens demonstrou, até agora, interromper a doença em seres humanos.
Já tentamos antes
Quinacrina, doxiciclina, flupirtina e um anticorpo monoclonal, usado sob licença especial no Reino Unido, já foram testados em pacientes com DCJ. E nenhum deles alterou o curso da doença.
O que mudou não é a certeza do resultado, mas a qualidade da aposta. Agora, testam-se moléculas desenhadas para o mecanismo central da doença, com efeito comprovado em animais.
E o agregado que já existe?
As estratégias em teste reduzem a quantidade de matéria-prima necessária para novos prions. Mas há outra pergunta: o que fazer com os agregados já presentes quando o diagnóstico é feito?
A doença progride rapidamente e, quando os sintomas aparecem, a agregação já está em curso. Por isso, buscamos moléculas capazes de impedir a formação de novos agregados e, idealmente, desestabilizar os já formados.
Num trabalho da UFRJ, em parceria com a Universidade Federal Fluminense e a Universidade Federal de Goiás, publicamos um artigo em periódico internacional, no qual descrevemos o uso a Moringa oleífera, conhecida popularmente como acácia branca, como biblioteca natural de moléculas.
Não partimos da ideia de que “moringa trata prions”: perguntamos se alguma substância da planta interagiria com a proteína priônica.
Encontramos duas: os ácidos clorogênico e neoclorogênico. Dos 18 compostos identificados no extrato, apenas esses dois se ligaram à proteína, e ambos reduziram a formação de agregados e desorganizaram agregados já formados in vitro.
O que o estudo mostra — e o que não mostra
O achado tem duas partes relevantes. A primeira é metodológica: conseguimos pescar, diretamente a partir de um extrato bruto, as moléculas que se ligam à proteína priônica, sem meses de fracionamento químico.
Uma combinação metodológica usada para garimpar moduladores de agregação em produtos naturais que também pode servir para qualquer proteína que forme amiloide.
A segunda é o efeito de desagregação. Poucas moléculas desmontam agregados já formados, e é aí que as estratégias de reduzir a produção da proteína não alcançam. Para tratar quem já apresenta sintomas, provavelmente precisaremos de ambas as coisas.
Antes de qualquer conversa sobre tratamento, é preciso mostrar efeito em células e em animais, medir quanto chega ao cérebro e entender o que acontece depois que um agregado é desfeito.
Diagnóstico importa, mesmo sem cura
Algo concreto já mudou no Brasil. O exame RT-QuIC, disponível em nosso laboratório na UFRJ, detecta a conversão da proteína priônica no líquido cefalorraquidiano e confirma o diagnóstico em vida.
A doença de Creutzfeldt-Jakob esporádica costuma surgir principalmente entre os 60 e 70 anos e pode causar declínio rápido da memória e de outras funções cognitivas, alterações de comportamento, dificuldade para caminhar e manter o equilíbrio, movimentos involuntários e alterações visuais.
Como vários desses sintomas também podem ocorrer em outras doenças neurológicas, inclusive em condições tratáveis, um diagnóstico preciso é fundamental para excluir outras causas e orientar adequadamente o paciente e sua família.
Não cura ninguém, mas encurta a investigação, exclui causas tratáveis que imitam a DCJ, poupa o paciente de terapias fúteis, permite planejar o cuidado paliativo e alimenta a vigilância epidemiológica.
Esperança com evidência
A DCJ continua incurável e agressiva, e é compreensível que as famílias busquem qualquer alternativa; é aí que a desinformação encontra terreno.
Nosso trabalho com os compostos da moringa é uma pista científica, não uma terapia pronta.
Mas o cenário mudou: em vez de apenas compreender como os prions causam doença, começamos a testar maneiras de interferir nesse processo. Para uma doença em que cada dia conta, isso merece esperança, acompanhada do que a ciência exige: evidência.
A pesquisa conta com apoio financeiro do Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) e da Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (Faperj).
* Tuane Vieira tem graduação magna cum laude em Ciências Biológicas, é mestre e doutora em Química Biológica, professora adjunta do Instituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), do Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Biologia Estrutural e Bioimagem (INBEB) e da Universidad del Algarve.
* Este artigo foi republicado de The Conversation sob licença Creative Commons. Leia o artigo original.
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